Primeira imagem de uma proteína individual

Proteína dobrada é fotografa pela primeira vez
A imagem holográfica da proteína albumina (centro) é calculada a partir do holograma (esquerda). O processo é mais ou menos como se alguém rastreasse as ondas geradas por uma pedra jogada na água para reconstruir a forma da pedra. Como comparação, (direita), uma ilustração da proteína mostra que a representação holográfica reproduz a estrutura global da proteína com muita precisão.
[Imagem: Jean-Nicolas Longchamp/University of Zurich]

Foto de uma proteína

Embora falem o tempo todo nas proteínas e em seus dobramentos, esta é a primeira imagem razoavelmente clara que os cientistas já obtiveram de uma molécula de proteína dobrada.

As proteínas são as ferramentas da vida, mas as coisas podem começar a dar errado quando seus dobramentos não saem como esperado.

Conhecer a estrutura de cada proteína é de interesse não só para os biólogos que querem entender como funciona um organismo, mas também para os médicos e farmacêuticos, que precisam saber como as proteínas são construídas, como elas interagem com outras proteínas e com moléculas menores, e como esses pontos de ligação mudam conforme a proteína desempenha suas funções.

Com a possibilidade de vê-las diretamente, passa a ser possível examinar moléculas individuais para saber tudo isto e mais - por exemplo, como elas interagem com potenciais medicamentos, para tentar corrigir seu comportamento quando as coisas começam a dar errado.

Proteína dobrada é fotografa pela primeira vez
Diagrama mostrando a holografia eletrônica de proteínas individuais: Uma ponta de metal emite um feixe de elétrons de baixa energia. Parte do feixe é dispersada pela proteína em um transportador de grafeno. A parte dispersa do feixe gera então um padrão de interferência com a parte não dispersa - o holograma.
[Imagem: Tatiana Latychevskaia /University of Zurich]

Holograma eletrônico

A primeira imagem da proteína dobrada foi possível graças a uma técnica de holograma eletrônico desenvolvida por uma equipe da Universidade de Zurique (Suíça) e do Instituto Max Planck (Alemanha). Embora a geração de hologramas seja bem conhecida, foi necessário desenvolver uma técnica com elétrons de energia muito baixa, para não danificar a proteína que está sendo observada.

Os métodos atuais, tais como análise por raios X e a microscopia crioeletrônica, exigem que as biomoléculas estejam cristalizadas ou que se use uma grande quantidade de cada proteína.

O problema é que muitas proteínas não crescem na forma de cristais e, quando se usam valores médios nem sempre é possível detectar diferenças entre várias conformações, isto é, variantes estruturais da biomolécula. E são precisamente essas variações que são importantes na busca de novos fármacos, uma vez que as proteínas assumem várias conformações quando desempenham suas funções.


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