Ficou mais complicado
Conforme as pesquisas se aprofundam e ficam mais detalhadas, a busca por explicações para a doença de Alzheimer e outras demências parece complicar-se a cada dia e a cada novo resultado.
Depois das muitas dúvidas lançadas sobre o papel das placas de proteínas beta-amiloides no desenvolvimento do Alzheimer - e até de seu eventual efeito positivo, como antibiótico do cérebro -, as fibras de proteínas tau acumuladas no cérebro passaram a ser o centro das atenções.
Mas novos experimentos feitos em animais de laboratório sugerem que as fibrilações da tau podem na verdade retardar a progressão da doença quando a proteína é fosforilada em locais específicos.
A teoria mais aceita entre os cientistas é que a fosforilação anormal da proteína tau induziria toxicidade nos neurônios - daí a atribuição à proteína de um papel causador das disfunções sintomáticas do Alzheimer.
Fosforilação da Tau
Através de uma série de experimentos em camundongos geneticamente modificados para servirem como modelos da doença de Alzheimer, a equipe do professor Arne Ittner, da Universidade de Nova Gales do Sul (Austrália), identificou um tipo de enzima que interage com a proteína tau e contribui para seus efeitos tóxicos.
Curiosamente, uma variante dessa enzima que está sempre fosforilada inverte este efeito, protegendo os neurônios.
Os pesquisadores identificaram o local no qual esta enzima fosforilada interage com a tau. Quando a fosforilação é induzida neste local, ela de fato desempenha um papel protetor contra a progressão da doença.
Esse papel aparentemente protetor da tau fosforilada contesta a ideia atual que vinha ganhando corpo de que a fosforilação da tau desempenha um papel sempre indutor de toxicidade nos neurônios, e está colocando todas as equipes que trabalham na área de volta aos experimentos, na tentativa de isolar o papel da nova enzima.
Os resultados foram publicados pela revista Science.
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